Богачев Александр Валерьевич

НИИ Физико-химической биологииимени А. Н. Белозерского МГУ

  2. Отделы и лаборатории
  3. Сотрудники

Богачев Александр Валерьевич
заведующий отделом

Телефон
930-00-86
Почта
bogachev@belozersky.msu.ru
Комната
корп. А, к. 123
Основным направлением исследований нашей группы является изучение NADH:хинон-оксидоредуктазного сегмента дыхательной цепи различных прокариот. В отличие от митохондрий животных, где функционирует лишь Н+-транслоцирующая NADH:хинон оксидоредуктаза (комплекс I), окисление NADH в дыхательной цепи бактерий может осуществляться тремя различными типами ферментов: Н+-транслоцирующей (NDH-1, аналог комплекса I), Na+-транслоцирующей (NQR) и несопряженной (NDH-2) NADH:хинон оксидоредуктазами. Все эти три фермента являются объектом исследования нашей группы. Основное внимание уделяется изучению механизма сопряжения Na+-транслоцирующей NADH:хинон оксидоредуктазы.

Избранные статьи

  1. Anashkin V.A., Bogachev A.V., Serebryakova M.V., Zavyalova E.G., Bertsova Y.V., Baykov A.A. (2025) Rapid kinetics of H+ transport by membrane pyrophosphatase: evidence for a direct-coupling mechanism. Biochemical and Biophysical Research Communications, >>

  2. Bogachev A.V., Anashkin V.A., Bertsova Y.V., Zavyalova E.G., Baykov A.A. (2024) Na+ Translocation Dominates over H+-Translocation in the Membrane Pyrophosphatase with Dual Transport Specificity. International Journal of Molecular Sciences, >>

  3. Bertsova Y.V., Serebryakova M.V., Anashkin V.A., Baykov A.A., Bogachev A.V. (2024) A redox-regulated, heterodimeric NADH:cinnamate reductase in Vibrio ruber. Biochemistry (Moscow), >>

  4. Bertsova Y.V., Serebryakova M.V., Bogachev V.A., Baykov A.A., Bogachev A.V. (2024) Acrylate reductase of an anaerobic electron transport chain of the marine bacterium Shewanella woodyi. Biochemistry (Moscow), >>

  5. Malinen Anssi M., Anashkin Viktor A., Orlov Victor N., Bogachev Alexander V., Lahti Reijo, Baykov Alexander A. (2022) Pre-steady-state kinetics and solvent isotope effects support the “billiard-type” transport mechanism in Na+-translocating pyrophosphatase. Protein Science, >>

  6. Baykov Alexander A., Anashkin Viktor A., Malinen Anssi M., Bogachev Alexander V. (2022) The Mechanism of Energy Coupling in H+/Na+-Pumping Membrane Pyrophosphatase—Possibilities and Probabilities. International Journal of Molecular Sciences, >>

  7. Bogachev A.V., Baykov A.A., Bertsova Y.V., Mamedov M.D. (2022) Mechanism of ion translocation by Na+-rhodopsin. Biochemistry (Moscow), >>

  8. Bertsova Y.V., Serebryakova M.V., Baykov A.A., Bogachev A.V. (2022) A novel, NADH-dependent acrylate reductase in Vibrio harveyi. Applied and Environmental Microbiology, >>

  9. Anashkin V.A., Malinen A.M., Bogachev A.V., Baykov A.A. (2021) Catalytic asymmetry in homodimeric H+‐pumping membrane pyrophosphatase demonstrated by non‐hydrolyzable pyrophosphate analogs. International Journal of Molecular Sciences, >>

  10. Bertsova Y.V., Serebryakova M.V., Baykov A.A., Bogachev A.V. (2021) The flavin transferase ApbE flavinylates the ferredoxin:NAD+-oxidoreductase Rnf required for N2 fixation in Azotobacter vinelandii. FEMS Microbiology Letters, >>