Сайт в стадии разработки [Старая версия сайта]
Самый цитируемый биологический институт РФ *

Отдел хроматографического анализа

Отдел хроматографического анализа организован в 1965 г. Первым заведующим отделом был к.б.н.В.П. Корженко. C 1971 г. и по настоящее время отделом руководит д.х.н., профессор Л.А. Баратова. Как научно-методическое подразделение института, отдел обеспечивает выполнение хроматографических стадий исследования и анализа состава и строения биополимеров в рамках проводимых в институте исследований. Отдел также проводит собственные научные исследования.

Приборный парк

Отдел хроматографии оснащен современным научным оборудованием, позволяющим проведение исследований по изучению структурной организации белков и надмолекулярных комплексов. В 2004-2007гг. были приобретены: аминокислотный анализатор фирмы “Hitachi” (Япония), модель L-8800, единственный в стране прибор подобного класса; высокоэффективный жидкостной хроматограф фирмы “Beckman Coulter” (США) и два отечественных микроколоночных высокоэффективных жидкостных хроматографа фирмы “ЭкоНова” (Россия), закуплена современная хроматографическая система AKTApurifier UPC 10 (“GE Healthcare Bio-Sciences”, Швеция) с колонками для гель-фильтрации, которая позволяет проводить исследования малых количеств уникальных по своим свойствам белков, выделяемых из культивируемых клеток эукариот. Отдел оснащен приборами для пробоподготовки. Аналитические весы высокого разрешения для ультра точных взвешиваний METTLER TOLEDO серии Excellence с точностью взвешивания 0,01 мг, оборудование для проведения электрофореза белков в геле, скоростные настольные микроцентрифуги фирмы «Beckman Coulter» и другие.

Основные направления работы

  • Отдел хроматографии обеспечивает поддержку исследований сотрудников Института, связанных с выделением (гель-фильтрация на приборе AKTA Purifier), хроматографированием (высоко-эффективная жидкостная хроматография в обращенной фазе, ОФ ВЭЖХ) и аминокислотным анализом белков и пептидов.
  • Проводятся научные исследования структурной организации макромолекул и надмолекулярных комплексов, в т.ч. белков вируса гриппа и других оболочечных вирусов.
  • Изучается новый механизм адгезионных взаимодействий нейтрофилов, опосредованных мембранными тубуловезикулярными структурами (цитонемами).
  • Конструируются аптамеры, короткие фрагменты ДНК, ингибирующие активность белков, в т.ч. тромбина, центрального белка свертывания крови, онкоагрессивного цитокина интерлейкина 6, антитела IgE, вырабатываемого в процессе аллергических реакций.

Научные достижения

Основные научные достижения указаны за период 2000-2012 года.

(0) Метод тритиевой планиграфии

Собственное научное направление сотрудников отдела связано с исследованием пространственной структуры биологических макромолекул и надмолекулярных комплексов. Совместно с коллегами из института Химической физики им. Н.Н. Семенова РАН был разработан метод, позволяющий изучать поверхность макромолекул и моделировать их пространственную структуру – метод тритиевой планиграфии. Сегодня этот метод стал источником уникальной информации о доступной поверхности объекта, которую невозможно получить иным путем. При этом круг изучаемых объектов весьма широк: от адсорбционных слоев низкомолекулярных веществ до биополимеров и таких важных биологических комплексов, как рибосома, вирусные частицы, поверхность целых клеток.

(i) Анализ 3-D структуры белка М1 вируса гриппа в составе вириона и в изолированном состоянии

Завершен этап работы, направленный на детализацию пространственной структуры матриксного белка М1 в составе вириона вируса гриппа А/Puerto Rico/8/34 (подтип H1N1). Предложена пространственная структура С-концевого домена белка М1, для которого отсутствуют данные рентгено-структурного анализа. Изучены особенности пространственной структуры белка М1 в растворе с кислым рН, имитирующем среду лизосомы клетки, используя метод тритиевой планиграфии и ограниченный протеолиз трипсином. Впервые обнаружено, что С-концевой домен белка М1 слабо структурирован. Проведены оценка эволюционной стабильности и анализ вариабельности структурных доменов белка М1, а также анализ структуры белка с использованием ряда широко используемых алгоритмов для предсказания внутренней неупорядоченности белков. Показано, что С-концевой домен белка М1 является структурно и эволюционно наиболее пластичным. Предложена концепция связи протеолитической чувствительности слабо структурированных участков белка М1 с их функцией и эволюцией. Структурные исследования белка М1 будут продолжены в направлении изучения специфичности его взаимодействия с вирусными и клеточными белками-партнерами.

(ii) S-ацилирование гемагглютинина вирионов вируса гриппа и гликопротеинов других оболочечных вирусов

S-ацилирование - пост-трансляционная модификация вирусных и клеточных белков остатками высших жирных кислот, которая часто играет регуляторную роль. Несмотря на то, что S-ацилирование оболочечных вирусов открыто более 30 лет назад, его биологическая функция остается загадкой. В нашей группе разработан подход изучения S-ацилирования на молекулярном уровне с использованием МАЛДИ-МС анализа. Получены приоритетные результаты о дифференциальном S-ацилировании пальмитатами (C 16:0) и стеаратами (С 18:0) гемагглютинина вируса гриппа и сливающих белков разных групп оболочечных вирусов. Выдвинуто предположение о том, что граница липидного бислоя является молекулярным сигналом для присоединения стеарата к остатку цистеина, локализованному в трансмембранном домене. Планируется продолжение изучения структурной и функциональной роли S-ацилирования в жизненном цикле вирусов.

(iii) Олигомеризация трансмембранных доменов гемагглютинина вируса гриппа

В то время как эктодомены многих вирусных гликопротеинов закристаллизованы и их 3-D структура известна, данные о структуре заякоревающих сегментов, включающих трансмембранный домен, отсутствуют в случае подавляющего числа оболочечных вирусов. Мы разработали комплексный подход, с использованием методов мягкой экстракции гомотримеров гемагглютинина из вирионов, их ограниченного протеолиза в составе мицелл ферментами различных классов и МАЛДИ-МС анализа заякоревающих сегментов. Оказалось, что плотность упаковки мономеров в триммере строго различается у двух эволюционных групп гемагглютинина: у представителей Группы-1 (включающей антигенные подтипы H1, H2, H5, H6, Н8, H9, H11, H12, H13 и H16) мономеры упакованы более «рыхло», чем в случае Группы-2 (H3, H4, H7, H10, H14, Н15). Данные эксперимента подтверждены результатами компьютерного моделирования олигомеров представителей обеих групп в мембрано-подобных средах.

В дальнейшем планируется соотнести степень упаковки трансмембранных доменов в гомотримере с составом связанных остатков жирных кислот. Исследования подобного рода ранее не проводились.

(iv) Защитный эффект окиси азота на адгезию нейтрофилов к эндотелию; метаболические процессы, регулирующие адгезию нейтрофилов и индуцирующие образование адгезионных тубуловезикулярных мембранных структур (цитонем)

При метаболических дисфункциях нейтрофилы прикрепляются к эндотелию, выстилающему стенки кровеносных сосудов, при помощи рецепторов семейства интегринов, что приводит к закупорке сосудов и разрушению эндотелия продуктами секреции нейтрофилов. Наши эксперименты показали, что супероксиданионрадикалы стимулируют разрушение монослоя эндотелия и интегрин-зависимую адгезию нейтрофилов, в то время как окись азота защищает эндотелий от такого рода адгезии нейтрофилов. Защитное действие окиси азота мы связываем с изменением механизма адгезии нейтрофилов. Окись азота индуцирует образование на поверхности нейтрофилов мембранных тубуловезикулярных структур, которые связывают нейтрофилы с другими клетками и бактериями на значительном удалении от тела клеток. Подавление метаболизм глюкозы или АТФазы вакуолярного типа, а также разрушение актинового цитоскелета были нами выявлены как точки приложения агентов, способных индуцировать образование цитонем в нейтрофилах.

(v) Новый механизм контактных взаимодействий нейтрофилов человека с клетками и бактериями

Нейтрофилы человека играют важную роль в защите организма от бактериальных инфекций, благодаря способности, фагоцитировать (поглощать) бактерии и убивать их, секретируя бактерицидные агенты в образовавшиеся фагосомы. Мы обнаружили, что нейтрофилы способны образовывать выступающие из клетки мембранные структуры (цитонемы), состоящие из выстроенных в линию везикул и трубочек единого диаметра. Диаметр цитонем в зависимости от условий колеблется в пределах 130-250 нм, а длина может достигать нескольких диаметров клетки. Цитонемы способны связывать и удерживать на значительном удалении от клеток патогенные бактерии Salmonella Typhimurium, что может представлять собой альтернативу фагоцитозу. Уничтожение бактерий в этом случае может происходить благодаря высвобождению бактерицидов из цитонем вблизи связанных бактерий. Результаты наших исследований выявили, что физиологическим агентом, способным индуцировать образование цитонем в нейтрофилах, является окись азота (NO).

(vi) Структурно-функциональный анализ аптамеров в нуклеопротеидных комплексах с целью создания лекарственных препаратов

Тромбозы это грозное заболевание, сопровождающее инфаркт миокарда, инсульты, тромбоз глубоких вен или легочной артерии и т.п. В настоящее время разрабатываются прямые ингибиторы тромбина на основе нуклеиновых кислот. Аптамеры образуют с тромбином высокоспецифические комплексы, сравнимые по аффинности с комплексами антиген-антитело. Впервые исследованы изменения параметров коагуляции плазмы крови в присутствии аптамеров по четырем показателям: тромбиновое время, протромбиновое время, АЧТВ (частичное тромбопластиновое время), амидолитическая активность. Предложено использовать данные аптамеры как лекарственные препараты при внутрисосудистом тромбообразовании.

Участие в научно-исследовательских проектах и грантовая поддержка

Указано за период 2000-2012 гг.

Сотрудничество с другими организациями и договора

 

Отдел хроматографии проводит совместные научные исследования в рамках приоритетных направлений Отделений РАН с Институтом химической физики им. Н.Н. Семенова РАН (ИХФ РАН), Институтом белка РАН, Институтом биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН (ИБХ РАН), а также НИИ биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича РАМН, НИИ вирусологии им. Д.И. Ивановского Министерства здравоохранения и социального развития России, НИИ вакцин и сывороток им. И.И. Мечникова РАМН, ФГУ НИИ полиомиелита и вирусных энцефалитов имени М.П.Чумакова РАМН.
Кроме того, в соответствии с договорами о сотрудничестве с НИИ педиатрии и детской хирургии МЗ РФ, Медико-генетическим научным центром РАМН и Научным центром здоровья детей РАМН проводятся аминокислотные анализы физиологических жидкостей для диагностики наследственных заболеваний обмена веществ у детей, проходящих обследование, лечение и диспансерное наблюдение. Проводятся совместные исследования с ведущими медицинскими институтами, например, с кардиологическим НПК, госпиталем им. Бурденко и др.

Участие в программах и грантовая поддержка

  • В рамках плановых программ Института отдел хроматографии принимает участие в разделе 1.2 федеральной целевой программы “Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно-технологического комплекса России на 2007-2012 годы”
  • Программа фундаментальных исследований ОХНМ РАН «Создание и изучение макромолекул и макромолекулярных структур новых поколений» совместно с ИХФ им. Н.Н.Семенова РАН, Институтом белка РАН и химическим факультетом МГУ. 2005-2007гг.
  • Грант МНТЦ-BTEP (совместно с ИХФ РАН и ИБХ РАН; партнер – NIH USA) «Использование техники тритиевой бомбардировки для исследования структуры белка М1 вируса гриппа, взаимодействия М1 с гемагглютинином и роли этих белков в проникновении вируса в клетку» 2004-2007 гг. Суб-менеджер проф. Л.А. Баратова.
  • «Использование техники тритиевой бомбардировки для исследования структуры белка М1 вируса гриппа, взаимодействия М1 с гемагглютинином и роли этих белков в проникновении вируса в клетку» 2004-2007 гг. Суб-менеджер проф. Л.А. Баратова.
  • Грант Президента России для выдающихся молодых ученых 2008-2009 гг. (к.х.н. н.с. Е.В. Лукашина).
  • Гранты РФФИ:
    • «Тритиевая планиграфия трансмембранных сегментов белков» 2002-2004 гг. (Совместно с ИХФ РАН, руководитель к.х.н. в.н.с. Е.Н. Богачева)
    • «Структурные исследования компонентов мембранного протеома вируса гриппа» 2006-2008 гг. Руководитель д.х.н. проф. Л.А. Баратова.
    • «Детализация структуры матриксного белка М1 вируса гриппа и особенности его взаимодействия с компонентами вирусной мембраны» 2009-2011 гг. Руководитель д.х.н. проф. Л.А. Баратова.
    • Грант РФФИ-ННИО «S-ацилирование гемагглютинина вируса гриппа остатками жирных кислот разного типа – структурные предпочтения и значение для функции» 2010-2012 гг. Руководитель к.б.н. с.н.с. Кордюкова Л.А.
    • «Контактные взаимодействия и метаболизм клеток»  2000-2002 гг. Руководитель к.б.н. с.н.с. Галкина С.И.
    • «Тубуловезикулярные псевдоподии нейтрофилов. Строение, образование и участие в процессах агрегации, миграции и фагоцитоза»  2009-2011 гг. Руководитель к.б.н. с.н.с. Галкина С.И.
    • «Метаболический контроль образования, роста и разрушения тубуловезикулярных псевдоподий - адгезивных органелл нейтрофилов человека» 2006-2008 гг. Руководитель к.б.н. с.н.с. Галкина С.И.
    • «Изучение клеточных механизмов образования и разрушения тубуловезикулярных псевдоподий (цитонем) нейтрофилов человека» 2009-2011 гг. Руководитель к.б.н. с.н.с. Галкина С.И. 
    • 2005-2007 гг. «Регуляция опухолевого роста, опосредованного IL6 , с помощью РНК/ДНК аптамеров» Руководитель д.б.н. с.н.с. Спиридонова В.А.
    • 2008-2010 гг. «Изучение антитромбиновых эффектов аптамерных ДНК in vitro и in vivo” Руководитель д.б.н. с.н.с. Спиридонова В.А.
    • 2011-2013 гг. «Создание и изучение наночастиц с ДНК-аптамерами, прямыми ингибиторами тромбина» Руководитель д.б.н. с.н.с. Спиридонова В.А.

Международное сотрудничество

  1. Совместные исследования с PD Dr. rer. nat. Michael Veit, Department of Immunology and Molecular Biology (IMB), Faculty of Veterinary Medicine, Free University Berlin, Philippstraße 13, 10115 Berlin, Germany
  2. Организована школа-конференция для молодых ученых “Methods to study influenza virus” («Методы изучения вируса гриппа») в рамках Германо-Российского года науки (2011-2012), финансируемого Германским Министерством Науки. Мероприятие проводилось в Берлине на базе Института иммунологии и молекулярной биологии факультета Ветеринарной медицины Берлинского Свободного Университета (Institute of Molecular Biology and Immunology (IMB), Vet.-Med. Faculty, Freie Universitaet Berlin). Организатор с немецкой стороны PD Dr. Michael Veit; с российской стороны - ст. науч. сотр., к.б.н. Кордюкова Л.В., НИИ ФХБ МГУ. В работе мероприятия приняли участие молодые ученые и лекторы из Москвы (10 человек), Берлина, Марбурга, Гейдельберга, Ганновера.
  3. Международный грант МНТЦ-BTEP (Россия-США) 2004-2007 гг.
  4. Грант EU INCO Copernicus (Эстония, Финляндия, Шотландия, Россия) 1997-1999 гг.

Научные премии

За работу “Химия горячих атомов трития как основа метода исследования поверхностных молекулярных слоев и структуры биополимеров” коллективу разработавших его авторов была присуждена Государственная премия Российской Федерации в области науки и техники (2000 г.), премии ГКНТ и Миннауки РФ.

Педагогическая деятельность

Аспиранты и соискатели

  1. Заякина Ольга Владимировна, аспирант Биол. Факультета, 2002-2004г.,
    защитила кандидатскую диссертацию по специальности «молекулярная биология»
  2. Серебрякова Марина Васильевна
    защитила кандидатскую диссертацию по специальности «биоорганическая химия» в 2005г.
  3. Лукашина Елена Витальевна, аспирант Химического факультета МГУ, 2000-2002 гг.,
    защитила кандидатскую диссертацию по специальности «радиохимия»
  4. Смирнова Юлия Александровна, аспирант ФББ МГУ 2006-2008 гг.,
    защитила кандидатскую диссертацию по специальности «биоорганичекая химия» в 2009г.
  5. Головин Андрей Викторович, аспирант Химфака МГУ, 1998-2002г.г.
    защитил кандидатскую диссертацию по специальности «биоорганичекая химия».
  6. Анохина Мария Михайловна аспирантка Химфака МГУ, 1999-2003г.г.
    защитила кандидатскую диссертацию по специальности «биоорганичекая химия».
  7. Рассохин Тимофей Игоревич, аспирант Химфака МГУ, 1999-2003г.г.
    защитил кандидатскую диссертацию по специальности «биоорганичекая химия».

Студенты-дипломники

  1. Юминова Алина Валерьевна — дипломница, ФББ МГУ 2009 г.
  2. Хайруллина Гузель Анваровна — дипломница, ФББ МГУ 2009 г.
  3. Турчанинов Тимур Рустемович — дипломник, Химфак МГУ 2009 г.
  4. Крючкова Полина Николаевна — дипломница, Химфак МГУ 2007 г.
  5. Решетников Роман Владимирович — дипломник, ФББ МГУ 2007 г.
  6. Лыгина Антонина Сергеевна — дипломница, Химфак МГУ 2006 г.
  7. Капралов Константин Александрович — дипломник, Химфак МГУ 2005 г.
  8. Рог Евгений Владимирович — дипломник, Химфак МГУ 2003 г.
  9.  Бессонов Сергей Иванович — дипломник, Химфак МГУ 2002 г.

Курсы лекций/семинаров/практикумов и методические пособия

В рамках специального практикума для студентов 4 и 5 курсов кафедры ХПС Химического факультета МГУ сотрудники отдела читают 1 лекцию (1,5 ак.ч) по основам хроматографии и проводят 3 практические задачи по ОФ-ВЭЖХ и аминокислотному анализу, а также 1 лекционно-компьютерную задачу по масс-спектрометрии (Баратова Л.А., Лукашина Е.В., Кордюкова Л.В., Ксенофонтов А.Л., Радюхин В.А., Тимофеева А.В., Спиридонова В.А., Федорова Н.В.). Практические задачи описаны в методических разработках к спецпрактикуму:

  1. Л.А. Баратова, Н.В. Федорова. Фракционирование триптических пептидов белка оболочки вируса табачной мозаики хроматографией на обращено-фазных сорбентах. "Экспериментальные методы исследования белков и нуклеиновых кислот". Раздел I. Общий практикум. Химический факультет МГУ, г. Москва, 2009 г., с. 24-44.
  2. Л.В. Кордюкова, Е.В. Лукашина, М.В. Серебрякова. Использование МАЛДИ-времяпролетной масс-спектрометрии в структурно-биологических исследованиях. "Экспериментальные методы исследования белков и нуклеиновых кислот". Раздел I. Общий практикум. Химический факультет МГУ, г. Москва, 2009 г., с. 70-79.
  3. А.Л. Ксенофонтов, Л.А. Баратова. Знакомство с принципом работы аминокислотного анализатора и определение аминокислотного состава белка. "Экспериментальные методы исследования белков и нуклеиновых кислот". Раздел II. Задачи по выбору. Химический факультет МГУ, г. Москва, 2011 г., с. 6-12.
Все сотрудники отдела

Штатные сотрудники

Избранные статьи Все статьи
  1. Shishkov A.V., Bogacheva E.N., Fedorova N.V., Ksenofontov A.L., Badun G.A., Radyukhin V.A., Lukashina E.V., Serebryakova M.V., Dolgov A.A., Chulichkov A.L., Dobrov E.N., Baratova L.A. (2011) Spatial structure peculiarities of influenza A virus matrix M1 protein in an acidic solution that simulates the internal lysosomal medium. FEBS Journal, 278 (24): 4905-4916. >>

  2. Serebryakova M.V., Kordyukova L.V., Semashko T.A., Ksenofontov A.L., Rudneva I.A., Kropotkina E.A., Filippova I.Y., Veit M., Baratova L.A. (2011) Influenza virus hemagglutinin spike neck architectures and interaction with model enzymes evaluated by MALDI-TOF mass spectrometry and bioinformatics tools. Virus Research, 160 (1): 294-304.

  3. Ksenofontov A.L., Dobrov E.N., Fedorova N.V., Radyukhin V.A., Badun G.A., Arutyunyan A.M., Bogacheva E.N., Baratova L.A. (2011) Intrinsically unstructured regions in the C domain of the influenza virus M1 protein. Molecular Biology, 45 (4): 634-640.

  4. Kordyukova L.V., Serebryakova M.V., Polyansky A.A., Kropotkina E.A., Alexeevski A.V., Veit M., Efremov R.G., Filippova I.Y., Baratova L.A. (2011) Linker and/or transmembrane regions of influenza A/Group-1, A/Group-2, and type B virus hemagglutinins are packed differently within trimers. Biochimica et Biophysica Acta-Biomembranes, 1808 (7): 1843-1854.

  5. Timofeeva A.V., Buravtsev V.N., Galatenko O.A., Tolstykh I.V., Terekhova L.P., Nikolaev A.V., Baratova L.A., Katrukha G.S. (2010) Study of the sorption of glycopeptide antibiotics on an ultradisperse carbon sorbent. Applied Biochemistry and Microbiology, 46 (9): 870-878.

  6. Kordyukova L.V., Serebryakova M.V., Baratova L.A., Veit M. (2010) Site-specific attachment of palmitate or stearate to cytoplasmic versus transmembrane cysteines is a common feature of viral spike proteins. Virology, 398 (1): 49-56.

  7. Radyukhin V.A. (2009) The fine structure of the influenza virus envelope and the concept of transmembrane asymmetry of lateral domains in biomembranes. Molecular Biology, 43 (4): 533-542.

  8. Galkina S.I., Romanova J.M., Stadnichuk V.I., Molotkovsky J.G., Sud'ina G.F., Klein T. (2009) Nitric oxide-induced membrane tubulovesicular extensions (cytonemes) of human neutrophils catch and hold Salmonella enterica serovar Typhimurium at a distance from the cell surface. Fems Immunology and Medical Microbiology, 56 (2): 162-171.

  9. Shishkov A.V., Bogacheva E.N., Dolgov A.A., Chulichkov A.L., Knyazev D.G., Fedorova N.V., Ksenofontov A.L., Kordyukova L.V., Lukashina E.V., Mirsky V.M., Baratova L.A. (2009) The In Situ Structural Characterization of the Influenza A Virus Matrix M1 Protein within a Virion. Protein and Peptide Letters, 16 (11): 1407-1413.

  10. Kordyukova L.V., Serebryakova M.V., Polyakov V.Y., Ovchinnikova T.V., Smirnova Y.A., Fedorova N.V., Baratova L.A. (2008) Influenza A virus M1 protein structure probed by in situ limited proteolysis with bromelain. Protein and Peptide Letters, 15 (9): 922-930.

  11. Kordyukova L.V., Serebryakova M.V., Baratova L.A., Veit M. (2008) S acylation of the hemagglutinin of influenza viruses: Mass spectrometry reveals site-specific attachment of stearic acid to a transmembrane cysteine. Journal of Virology, 82 (18): 9288-9292.

  12. Nemykh M.A., Efimov A.V., Novikov V.K., Orlov V.N., Arutyunyan A.M., Drachev V.A., Lukashina E.V., Baratova L.A., Dobrov E.N. (2008) One more probable structural transition in potato virus X virions and a revised model of the virus coat protein structure. Virology, 373 (1): 61-71.

  13. Ignat'eva N.Y., Averkiev S.V., Iomdina E.N., Ivashchenko Z.N., Baratova L.A., Lukashina E.V., Lunin V.V. (2007) Changes in physicochemical characteristics of rabbit sclera as a result of reinforcement treatment. Biofizika, 52 (2): 324-331.

  14. Belaya O.L., Fedorova N.V., Fomina I.G. (2007) Hyperhomocysteinemia and lipid peroxidation in stable coronary heart disease. Cardiovascular Therapy and Prevention, 6 (1): 41-46.

  15. Galkina S.I., Sud'ina G.F., Klein T. (2006) Metabolic regulation of neutrophil spreading, membrane tubulovesicular extensions (cytonemes) formation and intracellular pH upon adhesion to fibronectin. Experimental Cell Research, 312 (13): 2568-2579.

  16. Radyukhin V.A., Serebryakova M.V., Ksenofontov A.L., Lukashina E.V., Baratova L.A. (2006) Isolation of influenza virus A hemagglutinin C-terminal domain by hemagglutinin proteolysis in octylglucoside micelles. Protein and Peptide Letters, 13 (9): 907-913.

  17. Baratova L.A., Fedorova N.V., Dobrov E.N., Lukashina E.V., Kharlanov A.N., Nasonov V.V., Serebryakova M.V., Kozlovsky S.V., Zayakina O.V., Rodionova N.P. (2004) N-terminal segment of potato virus X coat protein subunits is glycosylated and mediates formation of a bound water shell on the virion surface. European Journal of Biochemistry, 271 (15): 3136-3145.

  18. Baratova L.A., Efimov A.V., Dobrov E.N., Fedorova N.V., Hunt B., Badun G.A., Ksenofontov A.L., Torrance L., Jarvekulg L. (2001) In situ spatial organization of potato virus A coat protein subunits as assessed by tritium bombardment. Journal of Virology, 75 (20): 9696-9702.

  19. Galkina S.I., Sud'ina G.F., Ullrich V. (2001) Inhibition of neutrophil spreading during adhesion to fibronectin reveals formation of long tubulovesicular cell extensions (cytonemes). Experimental Cell Research, 266 (2): 222-228.