Сайт в стадии разработки [Старая версия сайта]
Самый цитируемый биологический институт РФ *

Отдел молекулярной энергетики микроорганизмов

Отдел организован в 2002 г.; с момента организации отдела и до настоящего времени им руководит д.б.н А.В. Богачев.

Основные направления исследований

Изучение физиологических и биохимических аспектов процессов энергообеспечения у различных анаэробных прокариот, возможности функционирования непротонного сопряжения дыхания и фосфорилирования и физиологического значения несопряженного дыхания. Изучение переноса электронов и механизма трансформации энергии в электронтранспортных цепях митохондрий и бактерий. Исследование роли митохондий в программированной смерти микроорганизмов.

Основные научные достижения отдела

Исследованы первичные генераторы и потребители натрий-движущей силы (ΔμNa+) у бактерий Vibrio alginolyticus, V. harveyi, Klebsiella pneumoniae, Escherichia coli, Bacillus sp. FTU и Natronobacterium pharaonis [Bogachev et al., 2001; 2002; Bertsova, Bogachev 2004]. Изучен механизм транслокации натрия Na+-зависимой NADH: хинон оксидоредуктазой, а также исследуются уникальные свойства дыхательной цепи Azotobacter vinelandii, позволяющие ему активно понижать внутриклеточную концентрацию кислорода и предотвращать инактивацию нитрогеназы [Bertsova et al., 1998; 2001]. Исследования последних лет позволили установить, что каталитический цикл цитохромоксидазы состоит из двух фаз – эуоксидазной (двухэлектронное восстановление кислорода до связанной перекиси) и пероксидазной (две последовательные одноэлектронные стадии восстановления связанной перекиси до воды) [Pecoraro et al., 2001]. Методом прямой электрометрии разрешены и охарактеризованы индивидуальные стадии внутрибелкового переноса заряда (электронов и протонов) в ходе пероксидазной фазы цитохромоксидазного цикла [Siletsky et al., 1999]. С помощью направленного мутагенеза отдельных аминокислот в составе входных протонных каналов цитохромоксидазы определена их роль в ходе реакции восстановления кислорода в активном центре [Konstantinov et al., 1997]. Предложена модель строения активного центра оксидазы bd типа [Borisov et al., 2002]

Участие в выполнении научно-исследовательских проектов

Совместные проекты с Кардиоцентром РАМН, Хельсинкским Университетом (Финляндия), Иллинойским университетом (США).

В разное время работа отдела поддерживалась грантами Медицинского института Ховарда Хьюза (США), Fogarty, АФГИР (CRDF). В настоящее время - рядом грантов РФФИ.

Научные премии

Государственная Премия Российской Федерации за выдающиеся работы в области науки и техники для молодых ученых (Богачев А.В.,Старков А.А, Попов В.Н. (1998); Борисов В.Б., Силецкий С.А. (1999), а также, в разные годы, премия Европейской академии для молодых ученых СНГ (Богачев А.В., Силецкий С.А., Берцова Ю.В., Борисов В.Б., Кнорре Д.А.), премия Биохимического Общества при Российской Академии Наук для молодых ученых России (Богачев А.В., Силецкий С.А., Борисов В.Б.), премия Академии наук высшей школы России (Борисов В.Б.), премия им. И.И. Шувалова МГУ (Богачев А.В., Борисов В.Б.), премия в конкурсе молодых ученых МГУ ( Борисов В.Б.), приемия по биохимии имени А.Н. Баха (Константинов А.А.), премия им. А.Д. Каулена за лучшую работу молодых ученых НИИФХБ МГУ (Берцова Ю.В., Силецкий С.А., Борисов В.Б., Ацаркина Н.В.) и др.

Преподавательская деятельность

Сотрудники отдела читают лекции, ведут практикумы и семинары на ФББ МГУ: Ф.Ф. Северин ведет семинар по "Молекулярной Биологии Клетки", А.В. Богачев ведет семинар по "Биоэнергетике", В.Б. Борисов и С.А. Силецкий - семинар по "Биохимии". Также Д.А. Кнорре ведет спецкурс "Специальные Главы Биохимии" для студентов МИТХТ.

За период с 2006 по 2011 годы в отделе было защищено 4 кандидатские и 3 докторские диссертации, в то же время единовременно над курсовыми и дипломными проектами работало от 3-х до 8-ми студентов с ФББ и Биофака МГУ.

Подразделения отдела

  • Научная группа Богачева А.В. Заведующий: доктор биологических наук, зав. отделом, Богачев Александр Валерьевич

    Основным направлением исследований нашей группы является изучение NADH:хинон-оксидоредуктазного сегмента дыхательной цепи различных прокариот. В отличие от митохондрий животных, где функционирует лишь Н+-транслоцирующая NADH:хинон оксидоредуктаза (комплекс I), окисление NADH в дыхательной цепи бактерий может осуществляться тремя различными типами ферментов: Н+-транслоцирующей (NDH-1, аналог комплекса I), Na+-транслоцирующей (NQR) и несопряженной (NDH-2) NADH:хинон оксидоредуктазами. Все эти три фермента являются объектом исследования нашей группы. Основное внимание уделяется изучению механизма сопряжения Na+-транслоцирующей NADH:хинон оксидоредуктазы.

  • Лаборатория биологического действия мембранофильных катионов Заведующий: доктор биологических наук, зав. лабораторией, Северин Федор Федорович

    Основным направлением исследований нашей лаборатории является изучение взаимосвязей между динамикой митохондрий, молекулярными механизмами устойчивости к стрессу,  активными формами кислорода и клеточном циклом. В качестве основного модельного объекта исследований мы используем пекарские дрожжи Saccharomyces cerevisiae. В последнее время особое внимание уделяется механизмам действия антиоксидантов, адресованных в митохондрии, и «мягких» разобщителей дыхания и окислительного фосфорилирования.

  • Лаборатория транспорта электронов в биологических системах Заведующий: доктор биологических наук, зав. лабораторией, Константинов Александр Александрович

    Лаборатория занимается изучением механизма переноса электронов и трансформации энергии в электрон-транспортных цепях митохондрий и бактерий. Вся дыхательная цепь разделена на 4 комплекса, в каждом из которых происходит запасание энергии окисляемых субстратов в виде трансмембранной разности электрических потенциалов ионов водорода, ∆μН+. В лаборатории занимаются изучением механизма работы комплекса II, сукцинатдегидрогеназы из Bacilus subtilis (Н.В.Ацаркина), но основное внимание сотрудников сфокусировано на терминальном участке, комплексе IV, представленном оксидазами разного типа, которые катализируют перенос электронов на молекулярный кислород, восстанавливая его до воды.

  • Научная группа Борисова В.Б. Заведующий: д.б.н., в.н.с., Борисов Виталий Борисович

    Работа группы посвящена исследованию механизма преобразования энергии у бактерий на молекулярном уровне. Особый интерес представляет структура и механизм функционирования терминальной оксидазы bd типа.

Все сотрудники отдела

Штатные сотрудники

Избранные статьи Все статьи
  1. Borisov V.B., Murali R., Verkhovskaya M.L., Bloch D.A., Han H.Z., Gennis R.B., Verkhovsky M.I. (2011) Aerobic respiratory chain of Escherichia coli is not allowed to work in fully uncoupled mode. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 108 (42): 17320-17324.

  2. Siletsky S.A., Belevich I., Belevich N.P., Soulimane T., Verkhovsky M.I. (2011) Time-resolved single-turnover of caa(3) oxidase from Thermus thermophilus. Fifth electron of the fully reduced enzyme converts O(H) into E(H) state. Biochimica et Biophysica Acta-Bioenergetics, 1807 (9): 1162-1169.

  3. Ojovan S.M., Knorre D.A., Markova O.V., Smirnova E.A., Bakeeva L.E., Severin F.F. (2011) Accumulation of dodecyltriphenylphosphonium in mitochondria induces their swelling and ROS-dependent growth inhibition in yeast. Journal of Bioenergetics and Biomembranes, 43 (2): 175-180.

  4. Dyuba A.V., Arutyunyan A.M., Vygodina T.V., Azarkina N.V., Kalinovich A.V., Sharonov Y.A., Konstantinov A.A. (2011) Circular dichroism spectra of cytochrome c oxidase. Metallomics, 3 (4): 417-432.

  5. Knorre D.A., Kulemzina I.A., Sorokin M.I., Kochmak S.A., Bocharova N.A., Sokolov S.S., Severin F.F. (2010) Sir2-dependent daughter-to-mother transport of the damaged proteins in yeast is required to prevent high stress sensitivity of the daughters. Cell Cycle, 9 (22): 4501-4505.

  6. Severin F.F., Severina I.I., Antonenko Y.N., Rokitskaya T.I., Cherepanov D.A., Mokhova E.N., Vyssokikh M.Y., Pustovidko A.V., Markova O.V., Yaguzhinsky L.S., Korshunova G.A., Sumbatyan N.V., Skulachev M.V., Skulachev V.P. (2010) Penetrating cation/fatty acid anion pair as a mitochondria-targeted protonophore. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 107 (2): 663-668.

  7. Smirnova I., Reimann J., Von Ballmoos C., Chang H.Y., Gennis R.B., Fee J.A., Brzezinski P., Adelroth P. (2010) Functional Role of Thr-312 and Thr-315 in the Proton-Transfer Pathway in ba3 Cytochrome c Oxidase from Thermus thermophilus. Biochemistry, 49 (33): 7033–7039. >>

  8. Bogachev A.V., Kulik L.V., Bloch D.A., Bertsova Y.V., Fadeeva M.S., Verkhovsky M.I. (2009) Redox Properties of the Prosthetic Groups of Na(+)-Translocating NADH:Quinone Oxidoreductase. 1. Electron Paramagnetic Resonance Study of the Enzyme. Biochemistry, 48 (27): 6291-6298.

  9. Bogachev A.V., Bloch D.A., Bertsova Y.V., Verkhovsky M.I. (2009) Redox Properties of the Prosthetic Groups of Na(+)-Translocating NADH:Quinone Oxidoreductase. 2. Study of the Enzyme by Optical Spectroscopy. Biochemistry, 48 (27): 6299-6304.

  10. Siletsky S.A., Belevich I., Wikstrom M., Soulimane T., Verkhovsky M.I. (2009) Time-resolved O(H) -> E(H) transition of the aberrant ba(3) oxidase from Thermus thermophilus. Biochimica et Biophysica Acta-Bioenergetics, 1787 (3): 201-205.

  11. Bogachev A.V., Belevich N.P., Bertsova Y.V., Verkhovsky M.I. (2009) Primary Steps of the Na(+)-translocating NADH: Ubiquinone Oxidoreductase Catalytic Cycle Resolved by the Ultrafast Freeze-Quench Approach. Journal of Biological Chemistry, 284 (9): 5533-5538.

  12. Pal A., Severin F., Höpfner S., Zerial M. (2008) Regulation of Endosome Dynamics by Rab5 and Huntingtin‐HAP40 Effector Complex in Physiological versus Pathological Conditions. Methods in Enzymology, 438: 239–257. >>

  13. Arutyunyan A.M, Borisov V.B, Novoderezhkin V.I, Ghaim J., Zhang J., Gennis R.B, Konstantinov A.A. (2008) Strong excitonic interactions in the oxygen-reducing site of bd-type oxidase: the Fe-to-Fe distance between hemes d and b595 is 10 A. Biochemistry, 47 (6): 1752-1759. >>

  14. Belevich I., Borisov V.B., Bloch D.A., Konstantinov A.A., Verkhovsky M.I. (2007) Cytochrome bd from Azotobacter vinelandii: Evidence for high-affinity oxygen binding. Biochemistry, 46 (39): 11177-11184.

  15. Kirichenko A.V., Pfitzner U., Ludwig B., Soares C.M., Vygodina T.V., Konstantinov A.A. (2005) Cytochrome c oxidase as a calcium binding protein. Studies on the role of a conserved aspartate in helices XI-XII cytoplasmic loop in cation binding. Biochemistry, 44 (37): 12391-12401.

  16. Belevich I., Borisov V.B., Zhang J., Yang K., Konstantinov A.A., Gennis R.B., Verkhovsky M.I. (2005) Time-resolved electrometric and optical studies on cytochrome bd suggest a mechanism of electron-proton coupling in the di-heme active site. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 102 (10): 3657-3662.

  17. Siletsky S.A., Pawate A.S., Weiss K., Gennis R.B., Konstantinov A.A. (2004) Transmembrane charge separation during the ferryl-oxo -> oxidized transition in a nonpumping mutant of cytochrome c oxidase. Journal of Biological Chemistry, 279 (50): 52558-52565.

  18. Bogachev A.V., Bertsova Y.V., Ruuge E.K., Wikstrom M., Verkhovsky M.I. (2002) Kinetics of the spectral changes during reduction of the Na+-motive NADH : quinone oxidoreductase from Vibrio harveyi. Biochimica et Biophysica Acta-Bioenergetics, 1556 (2): 113-120.

  19. Bertsova Y.V., Bogachev A.V., Skulachev V.P. (2001) Noncoupled NADH : ubiquinone oxidoreductase of Azotobacter vinelandii is required for diazotrophic growth at high oxygen concentrations. Journal of Bacteriology, 183 (23): 6869-6874.

  20. Bogachev A.V., Bertsova Y.V., Barquera B., Verkhovsky M.I. (2001) Sodium-dependent steps in the redox reactions of the Na+-motive NADH : quinone oxidoreductase from Vibrio harveyi. Biochemistry, 40 (24): 7318-7323.

  21. Bogachev A.V., Murtazina R.A., Skulachev V.P. (1996) H+/e(-) stoichiometry for NADH dehydrogenase I and dimethyl sulfoxide reductase in anaerobically grown Escherichia coli cells. Journal of Bacteriology, 178 (21): 6233-6237.